Aaron Ciechanover, Avram Hershko e Irwin Rose

Nas últimas décadas, a ciência esteve profundamente envolvida em explicar como é que as células produzem os diferentes tipos de proteínas das plantas, dos animais e do homem. Mas poucos cientistas estiveram interessados em entender os mecanismos de degradação dessas substâncias.

Nadando contra a corrente, Aaron Ciechanover, Avram Hershko e Irwin Rose acabaram por descobrir um dos mais importantes processos cíclicos da célula: a degradação regulada de proteínas. Por esse trabalho, realizado no início da década de 1980, eles foram escolhidos pela Real Academia Sueca de Ciências na manhã desta quarta-feira, 6 de outubro, para receber o Nobel de Química de 2004.

Aaron Ciechanover, Avram Hershko e Irwin Rose mostraram que a célula funciona como uma eficiente usina de checagem, onde as proteínas são fabricadas e destruídas em ritmo acelerado. A degradação não ocorre de forma aleatória; ao contrário, é um processo minuciosamente controlado. A certa altura, as proteínas a serem degradadas recebem uma marca molecular — uma espécie de ‘beijo da morte’ — e então são trituradas no proteassomo, a ‘lata de lixo’ da célula.

A marcação é feita por uma proteína compacta e de baixo peso molecular denominada ubiqüitina, que é extraordinariamente conservada na escala evolutiva (a seqüência de suas partes constituintes, os aminoácidos, é idêntica no homem e em moscas, por exemplo). A ubiqüitina se liga à proteína a ser destruída, acompanha-a até o proteassomo, onde é reconhecida (como uma chave é identificada por uma fechadura), e informa que uma proteína a ser eliminada está chegando. Antes da destruição, a ubiqüitina se desconecta da proteína para ser reutilizada posteriormente.

Graças ao trabalho dos laureados, agora é possível entender, em nível molecular, como a célula controla numerosos processos, destruindo algumas proteínas e não outras. Entre os processos governados pela degradação de proteínas marcadas com ubiqüitina estão o reparo de DNA, a divisão celular, o controle de qualidade de proteínas recém-produzidas e o funcionamento do sistema imune. Em certas doenças, como o câncer cervical, a degradação de algumas proteínas não ocorre de modo normal. O entendimento de como se dá a marcação de uma proteína pela ubiqüitina pode levar ao desenvolvimento de drogas que controlem esse processo.

A geneticista Mônica Bucciarelli Rodriguez, doutora em bioquímica pela Universidade de São Paulo, vê na escolha do trabalho premiado um reconhecimento às pesquisas sobre o controle do processo de degradação de proteínas. A seu ver, ele é tão importante quanto o controle envolvido na síntese de proteínas, um tema de investigação que sempre atraiu o interesse de químicos e biólogos. “É preciso conhecer bem os dois processos”, enfatiza a geneticista. “Afinal, o balanço entre síntese e degradação é que irá determinar a quantidade de uma proteína em determinado momento na célula.”

A propósito do Nobel de Química de 2004, a química Glaura Goulart Silva, do Instituto de Ciências Exatas da Universidade Federal de Minas Gerais, destaca um aspecto semelhante ao levantado por Rodriguez. Na sua opinião, o prêmio fortalece os grupos de pesquisa que trabalham com temas que não seguem uma tendência, que estão, portanto, “contra a corrente” no campo científico. “As agências de fomento devem estar atentas às linhas de pesquisa que não têm objetivos de aplicação imediatos”, alerta Silva. “A pesquisa livre é fundamental para o avanço da ciência”, concluiu a química da UFMG, apontando, como prova disso, o trabalho de Ciechanover, Hershko e Rose.

Renata Moehlecke
Ciência Hoje On-line
06/10/04